2026年2月9日（月）に、名城大学薬学部にて、ペプチドミメティックについて講演します。
主催：名城大学学びのコミュニティ創出支援事業「行動変容を促すための学外活動を活用した学修プログラム」
後援：名城大学カーボンニュートラル研究推進機構
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【論文】今井くんの論文がResults in chemistry にアクセプトされました! 千葉大学の上原先生やQSTの樋口先生との共同研究成果です。
Development of a Novel Methylated PET Tracer Designed to Enhance the Photostability of PM-PBB3
Tomoyuki Imai, Yuta Tanaka, Kento Kannaka, Hiroyuki Suzuki, Masayuki Fujinaga, Hiroshi Mizuma, Ming-Rong Zhang, Makoto Higuchi, Tetsuo Narumi, Tomoya Uehara
Results in Chemistry 2026, 20, 102979.
Molecular imaging of tau protein accumulation plays a vital role in elucidating the pathology and enabling early diagnosis of tauopathies, including Alzheimer’s disease (AD). [18F]PM-PBB3 is a promising tau positron emission computed tomography (PET) tracer with high selectivity and affinity for tau lesions in both AD and non-AD tauopathies. However, its clinical application is hindered by poor photostability owing to rapid photoisomerization. In this study, we synthesized a novel derivative of PM-PBB3, Me-PM-PBB3, by introducing a methyl group at the γ-position of the former to improve photostability. Compared to PM-PBB3, Me-PM-PBB3 showed a blue-shifted absorption maximum and lower molar extinction coefficient, resulting in a more than 100-fold increase in resistance to photodegradation. Fluorescence staining of AD brain sections demonstrated that Me-PM-PBB3 bound to neurofibrillary tangles. PET imaging using rTg4510 mice, a tauopathy model, revealed that [18F]Me-PM-PBB3 accumulates in the cortex and hippocampus, indicating its effectiveness as a tau PET tracer. However, increased non-specific binding in white matter was also observed, suggesting that structural modifications may affect its in vivo kinetics. Overall, this study presents a novel chemical approach to enhance the photostability of tau PET tracers and suggests Me-PM-PBB3 as a promising candidate for future applications in the diagnosis of tau-related neurodegenerative diseases.
【論文】田口くん、西澤くんの論文がChemBioChemにアクセプトされました! 東京大学の佐伯先生との共同研究成果です。
A Stable Bioisostere of Ester-Linked Ubiquitin Chains Enables Decoding of Protein Interactors
Yoshinori Taguchi,† Takuya Tomita,† Takuma Nishizawa, Dai Nakamura, Showmitra Saha, Takanori Oyoshi, Kohei Sato, Nobuyuki Mase, Yasushi Saeki, and Tetsuo Narumi (†: These authors contributed equally to this work)
ChemBioChem 2026, 27, e202500749.
Protein ubiquitination is a pivotal post-translational modification that regulates diverse biological processes depending on the type of ubiquitin chain linkage. Recently, ester-linked ubiquitin chains have been identified, yet their inherent hydrolytic instability has posed a significant challenge for biochemical investigations. In this study, we chemically synthesized a stable and isosteric amide analog of an ester-linked ubiquitin dimer, in which serine (Ser) at position 20 of the proximal ubiquitin was replaced with 2,3-diaminopropionic acid (Dap). The desired amide analog was synthesized using a convergent approach involving the sequential chemoselective ligation of three peptide fragments generated through Fmoc-based solid-phase peptide synthesis. Employing this chemically robust ubiquitin probe, we uncovered a previously unrecognized interaction between Ser20- linked ubiquitin chains and spliceosome-associated factors, notably ubiquitin-specific protease 39 (USP39). These findings highlight the potential of our ester-to-amide bioisosteric strategy to unlock mechanistic insights into atypical ubiquitin modifications. Our approach not only circumvents the intrinsic instability of ester-linked ubiquitin chains but also provides a broadly applicable framework for dissecting their biological roles, paving the way for future discoveries in ubiquitin signaling.
【学会発表】第51回 反応と合成の進歩シンポジウムにて成果を発表しました！
2025年11月、第51回反応と合成の進歩シンポジウム にて、当研究室の大学院生1名が発表しました。
D3 田口佳紀
ポスター番号: 2P-20
「エステル連結ユビキチン鎖の機能解明を指向したアミド型アナログの創製」
多くの皆様にディスカッションいただき、今後の展開に向けた貴重なフィードバックを得ることができました。心より感謝申し上げます！
【受賞】飯尾智裕くんが学生優秀発表賞を受賞しました！
当研究室の博士後期課程2年・飯尾智裕くんが、第62回 ペプチド討論会（2025年開催）にて、学生優秀発表賞を受賞しました！
発表タイトルは、
「Fluoroalkene dipeptide isosteres in tau-derived peptides elucidate the role of prolyl amide isomerization in tau aggregation」。
ペプチド主鎖改変によるアミド配座の固定化を創薬展開した先進的な研究内容が高く評価されました。飯尾くん、受賞おめでとうございます！
【研究会】「合成化学が拓く生命科学と創薬の最前線」（8/8–9）
2025年8月8日（金）〜9日（土）に、静岡大学浜松キャンパスにて研究会「有用物質合成を加速する分子設計の新展開」 を開催しました。
本研究会では、有機化学、創薬化学、ケミカルバイオロジーの第一線で活躍される研究者8名をお招きし、「合成科学が拓く生命科学と創薬の最前線」というテーマで、分野横断的かつ最先端の研究事例についてご講演いただきました。
🔖 主催・助成
本研究会は、公益財団法人浜松科学技術研究振興会（村田基金）の多大なる助成のもと、静岡大学工学部および静岡大学グリーン科学技術研究所の協力を得て開催されました。
【受賞】宮田陽伊くんが学生優秀発表賞を受賞しました！
当研究室の修士課程2年・宮田陽伊くんが、第71回 日本薬学会 東海支部総会・大会（2025年開催）にて、学生優秀発表賞を受賞しました！
発表タイトルは
「CADI-aaAAハイブリッド化合物の創製とソマトスタチンアナログへの応用」。
ペプチド主鎖改変による構造制御と創薬応用に関する先進的な研究内容が高く評価されました。宮田くん、受賞おめでとうございます！
【採択】岸川聖くんが天野工業技術研究所 奨学生に採択されました！
当研究室の博士後期課程学生・岸川聖くん（光医工学共同専攻）が、公益財団法人天野工業技術研究所による2025年度奨学金に採択されました。
本奨学金は、工業技術に関わる研究を行う大学院生を対象に、年額180万円が給付されるものです。
なお、当研究室からの採択は、喜屋武龍二くん（現・京都薬科大学・古田研究室・助教）に続き、二人目となります。研究室として大変誇らしく、嬉しい知らせとなりました。
採択、誠におめでとうございます！
そして、公益財団法人天野工業技術研究所のご支援に心より感謝申し上げます。
公益財団法人天野工業技術研究所 奨学金制度について：
https://zai-amano.or.jp/scholarship/scholarship-g/
【学会発表】28th KPPS Annual Symposiumにて成果を発表しました！
2025年6月、28th KPPS Annual Symposium (Jeju, Korea) にて、鳴海先生がオーラル発表、大学院生4名がポスター発表を行いました。
教授 鳴海哲夫
「From Conformational Control to Membrane Permeability: Expanding the Utility of Alkene Dipeptide Isosteres in Peptidomimetic Design」（Oral）
M2 竹田 実央
「Development of Chemically Stable NMUR2-Selective Peptide Agonists Based on Hydrophobic Protection by Amide-to-Chloroalkene Substitution」（P-027）
M1 竹田和真
「Development of CADI-aaAA Hybrid Compounds and Their Application to Somatostatin Analogs」（P-028)
M2 宮田 陽伊
「Development of CADI-aaAA Hybrid Compounds and Their Application to Somatostatin Analogs」（P-029)
M2 河合 翔哉
「Amide-to-Chloroalkene Substitution as a Chemical Strategy to Modulate Amyloid β42 Aggregation Kinetics」（P-030）
多くの皆様にディスカッションいただき、今後の展開に向けた貴重なフィードバックを得ることができました。心より感謝申し上げます！
【Spring報告会】6/16 飯尾くん(D2)が海外研修報告を行いました！
当研究室の博士後期課程2年・飯尾智裕くんが、オーストラリア国立大学（ANU）での研究留学について、博士課程進学説明会とSPRING事業説明会 にて報告を行いました！